Perbedaan spesies hemoglobin disebabkan oleh komposisi dan struktur kimianya globin. Hemoglobin adalah protein tetramerik, yang molekulnya dibentuk oleh berbagai jenis rantai polipeptida. Globin terdiri dari 4 rantai polipeptida. Saat ini, diketahui 5 rantai polipeptida yang membentuk molekul hemoglobin (alfa, beta, gamma, delta, epsilon); ketika rantai bersilangan, berbagai hemoglobin fisiologis terbentuk.

Rumus umum globin adalah X2Y2, dimana X adalah rantai alfa, Y adalah salah satu dari 4 x yang tersisa.

Molekulnya terdiri dari 2 rantai polipeptida dari dua jenis berbeda, yang masing-masing membungkus 1 heme hemoglobin. Hemoglobin dari berbagai jenis berbeda dalam struktur sekunder, tersier, dan kuaterner, dan sifat individu hemoglobin terkait erat dengan strukturnya. Diketahui bahwa hemoglobin manusia terdiri dari dua bagian yang sama, yang masing-masing dibentuk oleh dua rantai polipeptida yang identik. Pada manusia, ditemukan berbagai jenis hemoglobin, yang berbeda dalam struktur kimianya. berbeda dari HbA dalam struktur sekunder, tersier dan kuaterner, yang menentukan perbedaannya: karakteristik spektral, mobilitas elektroforesis, ketahanan terhadap denaturasi termal, dll. Darah anak yang baru lahir mengandung ~ 80% HbF, yang pada akhir tahun pertama kehidupan hampir seluruhnya digantikan oleh HbA (darah orang dewasa mengandung hingga ~1,5% HbF dari total hemoglobin).

Hemoglobin fisiologis:

Hemoglobin pertama - embrionik pada usia 3 bulan digantikan oleh hemoglobin janin HbF (terdiri dari rantai alfa2 + gamma2 - a 2 g 2), yang ada selama embriogenesis, dan sepenuhnya digantikan oleh hemoglobin dewasa pada akhir tahun pertama. kehidupan. Hemoglobin dewasa - A1 dan A2, mulai disintesis pada masa janin dan setelah tahun pertama kehidupan, persentase HbA1 adalah 97 - 98% - komponen utama eritrosit dewasa, terdiri dari rantai alfa2 + beta2 (a 2 b 2).

2-3% - hemoglobin A2, persentase HBF pada akhir tahun pertama tidak lebih dari 1%.

Hemoglobin janin, dibandingkan dengan hemoglobin dewasa, memiliki afinitas yang lebih tinggi terhadap oksigen, karena Hemoglobin janin mengikat 2,3-difosfogliserat lebih sulit dibandingkan HbA.

Larutan hemoglobin berwarna merah tua dan mempunyai spektrum serapan yang khas pada daerah spektrum ultraviolet dan sinar tampak. Titik isoelektrik hemoglobin adalah ~7. Dalam lingkungan asam dan basa, hemoglobin mudah terdenaturasi, laju denaturasi berbeda untuk berbagai jenis hemoglobin.

Sintesis hemoglobin

Fungsi hemoglobin memerlukan kehadiran komponen heme dan globin. Sintesis hemoglobin dilakukan melalui 2 cara - sintesis heme dan globin. Komponen-komponen ini kemudian bergabung membentuk molekul hemoglobin. Sintesis hemoglobin dimulai di mitokondria dengan kondensasi molekul: glisin dan suksinil - KoA, produk akhir dari kondensasi molekul ini adalah delta - asam aminolevulinat, kemudian kondensasi 2 molekul asam aminolevulinat membentuk cincin pirol, yang bila terkena aksi aminolevulinat dehidrogenase, berubah menjadi porfobilinogen, kondensasi cincin 4 - x yang menimbulkan pembentukan uroporfirinogen, reaksi ini dikatalisis oleh kompleks 2 enzim. Uroporphyrinogen synthetase –I mengkatalisis kondensasi dan deaminasi porfobilinogen menjadi uroporphyrinogen I, reaksi ini aktif pada beberapa jenis porfiria. Dalam kondisi normal, kosintetik uroporfirinogen-III bekerja hampir secara eksklusif, menghasilkan uroporfirinogen III, yang setelah dekarboksilasi membentuk koproporfirinogen. Koproporfirinogen yang mengalami proses dekarbosilasi berubah menjadi protoporfirinogen III, kemudian terbentuk protoporfirin 9 di bawah pengaruh oksidase. Tahap terakhir adalah masuknya besi valensi 2 ke dalam protoporfirin, reaksi ini dikatalisis oleh enzim mitokondria heme - sintetase atau ferro-kelatase ( Namun, reaksi ini berjalan baik tanpa enzim). Biosintesis heme terjadi di sebagian besar jaringan mamalia, kecuali sel darah merah matang, yang tidak mengandung mitokondria. Tempat sintesis yang dominan adalah hati, karena Di hati inilah metabolisme utama porfirin terjadi. Semua porfobilinogen tidak berwarna, sedangkan porfirin berwarna.

Regulasi sintesis heme

Reaksi pembatas laju sintesis heme adalah kondensasi suksinil-KoA dan glisin, yang mengarah pada pembentukan asam amino-levulenat. ITU. Enzim pengatur utama adalah ALA sintetase.

1. Heme adalah penghambat alosterik ALA sintetase, menurut prinsip umpan balik.

2. Heme merupakan korepresor untuk sintesis enzim ALA itu sendiri – sintetase.

3. Besi mengatur sintesis enzim ini pada tahap translasi.

Mekanisme: Messenger RNA yang mengkode ALA sintetase memiliki urutan nukleotida spesifik yang disebut elemen peka besi. Wilayah ini berikatan dengan protein pengatur pengikat besi, yang menghambat proses translasi. Pada konsentrasi tinggi zat besi dalam sel, ia membentuk kompleks dengan protein pengikat zat besi pengatur dan mengurangi afinitas protein ini terhadap elemen mRNA yang sensitif terhadap zat besi, sehingga mengaktifkan translasi ALA sintetase. Pada konsentrasi rendah, zat besi tidak berikatan dengan protein pengatur dan translasi terhambat.

Faktor-faktor lain juga mempengaruhi induksi ALA sintetase di hati: ketika mengonsumsi obat yang metabolismenya terjadi di hati dengan partisipasi sitokrom P450, kebutuhan heme meningkat karena peningkatan konsumsi, dan karenanya ALA sintetase diaktifkan. Glukosa dapat menghambat induksi ALA sintetase. Hipoksia meningkatkan aktivitas ALA sintetase di sel sumsum tulang, namun di hati tidak mengubah aktivitas enzim ini.

Hemo - darah dan baju besi. globus - bola) adalah molekul protein kompleks di dalam sel darah merah - eritrosit (pada manusia dan vertebrata). Hemoglobin membentuk sekitar 98% dari massa seluruh protein sel darah merah.

Hemoglobin(dari bahasa Yunani kuno hemo - darah dan lat. globus - bola) adalah molekul protein kompleks di dalam sel darah merah - eritrosit (pada manusia dan vertebrata). Hemoglobin membentuk sekitar 98% dari massa seluruh protein sel darah merah. Karena strukturnya, hemoglobin terlibat dalam transfer oksigen dari paru-paru ke jaringan, dan karbon monoksida kembali.

Struktur hemoglobin
Hemoglobin terdiri dari dua rantai globin tipe alfa dan dua rantai tipe lainnya (beta, gamma atau sigma), dihubungkan dengan empat molekul heme yang mengandung zat besi. Struktur hemoglobin ditulis dalam huruf alfabet Yunani: α2γ2.

Pertukaran hemoglobin
Hemoglobin dibentuk oleh sel darah merah di sumsum tulang merah dan bersirkulasi bersama sel sepanjang hidupnya - 120 hari. Ketika sel-sel tua dikeluarkan oleh limpa, komponen hemoglobin dikeluarkan dari tubuh atau dilepaskan kembali ke aliran darah untuk dimasukkan ke dalam sel-sel baru.

Jenis hemoglobin
Jenis hemoglobin yang normal antara lain hemoglobin A atau HbA (dari dewasa - dewasa), berstruktur α2β2, HbA2 (hemoglobin minor orang dewasa, berstruktur α2σ2 dan hemoglobin janin (HbF, α2γ2. Hemoglobin F - hemoglobin janin. Penggantian dengan hemoglobin dewasa hemoglobin terbentuk sempurna pada usia 4-6 bulan (kadar hemoglobin janin pada usia ini kurang dari 1%). Hemoglobin janin terbentuk 2 minggu setelah pembuahan, kemudian setelah terbentuknya hati janin, digantikan oleh hemoglobin janin.

Terdapat lebih dari 300 hemoglobin abnormal, dan diberi nama sesuai tempat penemuannya.

Fungsi hemoglobin

Fungsi utama hemoglobin adalah mengantarkan oksigen dari paru-paru ke jaringan dan karbon dioksida kembali.

Bentuk hemoglobin

• Oksihemoglobin- kombinasi hemoglobin dengan oksigen. Oksihemoglobin mendominasi darah arteri yang mengalir dari paru-paru ke jaringan. Karena kandungan oksihemoglobin, darah arteri berwarna merah tua.
• Mengurangi hemoglobin atau deoksihemoglobin(HbH) - hemoglobin yang memberikan oksigen ke jaringan
• Karboksihemoglobin- kombinasi hemoglobin dengan karbon dioksida. Ini ditemukan dalam darah vena dan memberikan warna ceri gelap.

Bagaimana ini bisa terjadi? Mengapa hemoglobin mengambil oksigen di paru-paru dan melepaskan oksigen di jaringan?

Efek Bohr

Efeknya dijelaskan oleh ahli fisiologi Denmark Christian Bohr http://en.wikipedia.org/wiki/Christian_Bohr (ayah dari fisikawan terkenal Niels Bohr).
Christian Bohr menyatakan bahwa dengan keasaman yang lebih tinggi (pH yang lebih rendah, misalnya dalam jaringan), hemoglobin akan lebih sedikit berikatan dengan oksigen, sehingga memungkinkannya dilepaskan.

Di paru-paru, dalam kondisi kelebihan oksigen, ia bergabung dengan hemoglobin sel darah merah. Sel darah merah membawa oksigen melalui aliran darah ke seluruh organ dan jaringan. Reaksi oksidasi terjadi di jaringan tubuh dengan partisipasi oksigen yang masuk. Sebagai hasil dari reaksi ini, produk penguraian terbentuk, termasuk karbon dioksida. Karbon dioksida dari jaringan ditransfer ke sel darah merah, menyebabkan afinitas terhadap oksigen menurun, oksigen dilepaskan ke jaringan.

Efek Bohr sangat penting untuk fungsi tubuh. Lagi pula, jika sel bekerja secara intensif dan melepaskan lebih banyak CO2, sel darah merah dapat memasok lebih banyak oksigen, sehingga mencegah “kelaparan” oksigen. Oleh karena itu, sel-sel ini dapat terus bekerja dengan kecepatan tinggi.

Berapa kadar hemoglobin normalnya?

Setiap mililiter darah mengandung sekitar 150 mg hemoglobin! Kadar hemoglobin berubah seiring bertambahnya usia dan bergantung pada jenis kelamin. Jadi, hemoglobin pada bayi baru lahir secara signifikan lebih tinggi dibandingkan pada orang dewasa, dan pada pria lebih tinggi dibandingkan pada wanita.

Apa lagi yang mempengaruhi kadar hemoglobin?

Beberapa kondisi lain juga mempengaruhi kadar hemoglobin, seperti paparan ketinggian, merokok, dan kehamilan.

Penyakit yang berhubungan dengan perubahan jumlah atau struktur hemoglobin

• Peningkatan kadar hemoglobin diamati dengan eritrositosis dan dehidrasi.
• Penurunan kadar hemoglobin diamati pada berbagai anemia.
• Dalam kasus keracunan karbon monoksida, karbhemoglobin terbentuk (jangan bingung dengan karboksihemoglobin!), yang tidak dapat mengikat oksigen.
• Di bawah pengaruh zat tertentu, methemoglobin terbentuk.
• Perubahan struktur hemoglobin disebut hemoglobinopati. Penyakit yang paling terkenal dan umum dari kelompok ini adalah anemia sel sabit, talasemia beta, dan persistensi hemoglobin janin. Lihat hemoglobinopati di situs web Organisasi Kesehatan Dunia

Di dalam setiap protomer terdapat “kantong” hidrofobik yang berisi heme, yang mampu mengikat oksigen.
Fungsi utama hemoglobin– transfer oksigen dari paru-paru ke jaringan perifer. Molekul oksigen pertama mengubah konformasi protomer yang melekat padanya. Karena protomer ini dihubungkan oleh banyak ikatan ke protomer lain, konformasi dan afinitas protomer lain terhadap ligan berubah. Fenomena ini disebut kooperatifitas perubahan konformasi protomer. Perubahan konformasi sedemikian rupa sehingga afinitas hemoglobin terhadap molekul oksigen ke-2 meningkat. Pada gilirannya, penambahan molekul oksigen ke-2 dan ke-3 juga mengubah konformasi dan memfasilitasi penambahan molekul oksigen berikutnya. Afinitas hemoglobin terhadap molekul oksigen ke-4 kira-kira 300 kali lebih besar dibandingkan dengan molekul oksigen ke-1.

Model molekul hemoglobin. Model interaksi hemoglobin dengan oksigen.

Selain oksigen, molekul hemoglobin dapat berikatan dengan ligan lain. Misalnya, ketika Hb bergabung dengan karbon monoksida (II) (karbon monoksida CO), maka akan terbentuk karboksihemoglobin (HbCO). Selain itu, hemoglobin memiliki afinitas yang lebih besar terhadap karbon monoksida dibandingkan oksigen. Oleh karena itu, jika udara mengandung karbon monoksida, hemoglobin lebih mudah mengikatnya dan kehilangan kemampuannya untuk mengikat oksigen. Kematian terjadi karena mati lemas, karena suplai oksigen ke jaringan tidak mencukupi.

Pembentukan turunan hemoglobin lain dimungkinkan - karbhemoglobin ketika hemoglobin berikatan dengan CO2. Namun CO2 tidak berikatan dengan heme, melainkan menempel pada gugus NH2 globin. Pembentukan karbhemoglobin digunakan untuk menghilangkan CO2 dari jaringan ke paru-paru. 10-15% CO2 dihilangkan dengan cara ini.

Jenis hemoglobin.

Hemoglobin dapat berbeda dalam bagian proteinnya. Membedakan fisiologis Dan abnormal jenis hemoglobin. Tipe fisiologis terbentuk pada berbagai tahap perkembangan normal tubuh, dan tipe abnormal terbentuk karena pelanggaran urutan asam amino dalam protein globin tipe fisiologis hemoglobin.

Jenis fisiologis hemoglobin berbeda satu sama lain dalam rangkaian rantai polipeptida atau subunit yang terbentuk pada berbagai tahap perkembangan tubuh manusia - dari tahap embrio hingga dewasa. Jenis fisiologis hemoglobin berikut dibedakan:

A) HBP primitif, muncul pada tahap paling awal perkembangan embrio (1 – 2 minggu) Hemoglobin janin – tetramer (2α,2ε);

B) Hemoglobin janin HbF(dari Lat. Janin - buah). HbF adalah jenis utama hemoglobin janin dan merupakan 70% dari seluruh hemoglobin pada saat lahir - merupakan tetramer (2α, 2γ);

V) Hemoglobin HbA dewasa, HvA2, HvA3 (dari bahasa Latin Adultus - dewasa). HbA muncul pada tahap akhir perkembangan janin; dalam darah orang dewasa, sekitar 95–96% HbA adalah tetramer (2α, 2β). Hemoglobin A2 adalah tetramer (2α, 2σ). Kandungannya dalam sel darah merah orang dewasa adalah 2%.

Hemoglobin yang tidak normal. Lebih dari 200 di antaranya telah ditemukan dan berbeda dalam komposisi rantai atau penggantian asam amino dalam rantai polipeptida. Dari hemoglobin yang abnormal sering ditemukan HbS atau Hb sel sabit. Hal ini ditemukan pada pasien dengan anemia sel sabit. Ini adalah penyakit yang tersebar luas di Amerika Selatan, Afrika dan Asia Tenggara. Dengan patologi ini, sel darah merah, dalam kondisi tekanan parsial oksigen rendah, berbentuk sabit. Hemoglobin S berbeda dalam beberapa sifat dari hemoglobin normal. Setelah oksigen dilepaskan ke dalam jaringan, ia berubah menjadi bentuk yang sukar larut dan mulai mengendap dalam bentuk kristaloid berbentuk gelendong. Yang terakhir merusak sel dan menyebabkan hemolisis masif.

Cacat kimiawi pada anemia sel sabit disebabkan oleh penggantian satu asam amino dalam protein dengan asam amino lainnya. Biasanya, subunit - dari struktur tetramerik hemoglobin terletak di posisi keenam dari ujung N - asam amino glutamat, gugus samping yang bermuatan negatif dan bercirikan hidrofilisitas tinggi. Pada anemia sel sabit, asam amino glutamin digantikan oleh asam amino hidrofobik - valin. Namun, penggantian ini saja tidak hanya cukup mengganggu bentuk sel darah merah, tapi juga mengembangkan penyakit.

mioglobin juga mengacu pada kromoprotein. Ini adalah protein dengan struktur tersier. Struktur sekunder dan tersier dari mioglobin dan protomer hemoglobin sangat mirip. Fungsi mioglobin dan hemoglobin adalah sama. Kedua protein tersebut terlibat dalam transportasi oksigen. Hemoglobin mengikat oksigen dari udara alveolar dan mengirimkannya ke jaringan. Mioglobin mengikat oksigen yang dibawa oleh hemoglobin dan berfungsi sebagai perantara dalam pengangkutan oksigen di dalam sel ke mitokondria, serta untuk menyimpan oksigen dalam jaringan, menciptakan cadangan oksigen yang digunakan sesuai kebutuhan. Dalam kondisi kerja otot yang intens, ketika tekanan parsial oksigen di jaringan turun, oksigen dilepaskan dari kompleks dengan mioglobin dan digunakan di mitokondria sel untuk memperoleh energi yang diperlukan untuk kerja otot.

Kimia biologi Lelevich Vladimir Valeryanovich

Hemoglobin manusia

Hemoglobin manusia

Hemoglobin adalah protein kompleks yang mengandung zat besi yang termasuk dalam kelas hemoprotein. Melakukan dua fungsi penting:

1. transfer oksigen dari paru-paru ke jaringan perifer;

2. partisipasi dalam transfer CO 2 dan proton dari jaringan perifer ke paru-paru.

Turunan hemoglobin

Molekul hemoglobin berinteraksi dengan berbagai ligan membentuk turunan hemoglobin.

1. Deoksihemoglobin - HHb - tidak terikat dengan oksigen dan mengandung heme dengan besi besi Fe 2+.

2. Oksihemoglobin - HHbO 2 - hemoglobin teroksigenasi penuh yang terikat dengan empat molekul oksigen.

3. Karbhemoglobin - HHbCO 2 - hemoglobin yang terikat dengan CO 2. Melakukan fungsi menghilangkan CO 2 dari jaringan ke paru-paru. Senyawa ini tidak stabil dan mudah terdisosiasi di kapiler paru. Hingga 10–15% CO2 dihilangkan dengan cara ini.

4. Karboksihemoglobin - ННbСО - terbentuk selama keracunan karbon monoksida (II). Afinitas hemoglobin terhadap CO kira-kira 300 kali lebih tinggi dibandingkan oksigen, dan hemoglobin kehilangan kemampuannya untuk mengikat oksigen dan terjadi kematian akibat sesak napas.

5. Methemoglobin - MetHb - terbentuk di bawah aksi zat pengoksidasi (natrium nitrit, nitrobenzena). Mengandung zat besi dalam bentuk trivalen Fe 3+ dan kehilangan kemampuannya untuk mengangkut oksigen. Biasanya, sejumlah kecil methemoglobin terbentuk - sekitar 0,5% per hari.

Varian hemoglobin dalam entogenesis

Kuantitas dan komposisi fraksi hemoglobin berubah selama entogenesis. Semua hemoglobin adalah tetramer, dibangun dari kumpulan subunit yang berbeda (?, ?, ?, ?) dan sebagian besar terbentuk pada berbagai tahap perkembangan tubuh manusia - dari tahap embrio hingga dewasa. Jenis hemoglobin fisiologis berikut dibedakan: hemoglobin primitif HbP, hemoglobin janin HbF (janin), hemoglobin dewasa HbA, HbA 2, HbA 3 (dewasa – dewasa).

Hemoglobin primitif disintesis di kantung kuning telur embrio beberapa minggu setelah pembuahan. Terdiri dari dua?- dan dua?-rantai (2?, 2?). Dua minggu setelah pembentukan hati janin, ia mulai mensintesis HbF, yang pada enam bulan menggantikan HbR sepenuhnya.

Hemoglobin janin disintesis di hati dan sumsum tulang janin sebelum lahir. Terdiri dari dua?- dan dua?-rantai (2?, 2?). Hal ini ditandai dengan afinitas yang lebih tinggi terhadap oksigen dan memastikan pengiriman oksigen yang efektif ke embrio dari sistem peredaran darah ibu. HbF adalah jenis utama hemoglobin janin. Darah bayi baru lahir mengandung hingga 80% HbF, tetapi pada akhir tahun pertama kehidupan hampir seluruhnya digantikan oleh HbA. Dalam darah orang dewasa, ia hadir dalam jumlah minimal - hingga 1,5% dari total jumlah hemoglobin.

Hemoglobin A merupakan hemoglobin utama orang dewasa (96% dari total). Ini mulai disintesis dalam sel sumsum tulang pada bulan ke 8 perkembangan janin. HbA terdiri dari dua rantai?- dan dua?-.

Hemoglobin kecil:

1. HbA2 - 2? 2?, dalam darah orang dewasa terdapat sekitar 2,6% HbA2. Memiliki afinitas yang tinggi terhadap oksigen.

2. HbA3 - 2? 2?, namun terdapat perubahan struktur rantai? dibandingkan dengan HbA. Muncul dalam darah dalam jumlah kecil selama penuaan.

Hemoglobinopati

Semua kelainan struktural pada bagian protein hemoglobin disebut hemoglobinosis.

Ada:

1. hemoglobinopati;

2. talasemia.

Hemoglobinopati adalah perubahan herediter pada struktur rantai hemoglobin normal karena mutasi titik pada gen. Sekitar 300 varian HbA diketahui memiliki sedikit perubahan pada struktur primer rantai α atau β. Beberapa dari mereka hampir tidak berpengaruh pada fungsi protein dan kesehatan manusia, sementara yang lain menyebabkan penurunan fungsi HbA yang signifikan dan perkembangan penyakit dengan tingkat keparahan yang berbeda-beda.

Pada hemoglobin abnormal, perubahan dapat mempengaruhi asam amino:

1. terletak di permukaan protein;

2. ikut serta dalam pembentukan pusat aktif;

3. asam amino, penggantiannya mengganggu konformasi tiga dimensi molekul;

4. asam amino, penggantiannya mengubah struktur kuaterner protein dan sifat pengaturannya.

Hemoglobin abnormal berbeda dari HbA dalam struktur primer, bentuk, dan ukuran muatan. Pada saat yang sama, sifat-sifat seperti afinitas oksigen, kelarutan, ketahanan terhadap denaturasi, dll berubah.

Contoh.

1. Anemia sel sabit. Penyakit keturunan yang berhubungan dengan penggantian asam glutamat pada posisi ke-6 (dari ujung N) dengan valin pada rantai α molekul hemoglobin S. Kelarutan deoksihemoglobin S berkurang secara signifikan. Molekul-molekulnya mulai “saling menempel”, membentuk endapan berserat yang mengubah bentuk sel darah merah, sehingga berbentuk sabit (bulan sabit). Sel darah merah seperti itu tidak dapat melewati kapiler jaringan dengan baik, menyumbat pembuluh darah dan menyebabkan hipoksia lokal. Mereka dengan cepat hancur dan terjadi anemia hemolitik. Anak-anak yang homozigot karena gen mutannya sering kali meninggal pada usia dini. Penyakit ini umum terjadi di Amerika Selatan, Afrika dan Asia Tenggara.

2. Hemoglobin M - akibat mutasi gen, rantai histidin α atau β (pada posisi 7 atau 8) digantikan oleh tirosin. Akibatnya Fe 2+ teroksidasi menjadi Fe 3+ dan terbentuk methemoglobin yang tidak mampu mengikat oksigen. Sianosis dan hipoksia jaringan berkembang.

Thalasemia

Thalassemia adalah penyakit keturunan yang berhubungan dengan gangguan sintesis rantai?- atau?.

Thalassemia berkembang sebagai akibat dari penurunan sintesis rantai β. Penyakit ini muncul setelah lahir, dan hingga 15% HbA2 dan 15-60% HbF muncul dalam darah bersama dengan HbA. Penyakit ini ditandai dengan hiperplasia dan kerusakan sumsum tulang, kerusakan hati, limpa dan disertai anemia hemolitik.

Thalassemia terjadi ketika sintesis rantai β terganggu. Dengan tidak adanya rantai β, kematian janin intrauterin terjadi, karena bukan HbF yang terbentuk, tetapi tetramer? 4 memiliki afinitas tinggi terhadap oksigen dan tidak mampu melakukan fungsi transportasi, yang menyebabkan perkembangan hipoksia jaringan dan kematian segera setelah lahir.

Dari buku Biologi Luar Biasa penulis Drozdova I V

Apa fenomena manusia? Mari kita perhatikan bagaimana, pada tahap tertinggi, struktur informasi multi-level yang menjadi tujuan semua makhluk hidup setelah jutaan tahun evolusi terwujud secara konkret. Kita akan berbicara tentang asimetri belahan otak manusia, juga

Dari buku Ilmu Kehidupan Baru pengarang Sheldrake Rupert

11.4. Perilaku Manusia Hewan tingkat tinggi seringkali berperilaku lebih fleksibel dibandingkan hewan tingkat rendah. Namun, fleksibilitas ini terbatas pada tahap awal rangkaian perilaku, dan khususnya tahap awal yang ditentukan oleh kebutuhan akan makanan; tahap selanjutnya, dan khususnya tindakannya

Dari buku Masa Depan Pasca Manusia Kita [Konsekuensi Revolusi Bioteknologi] pengarang Fukuyama Fransiskus

7 HAK ASASI MANUSIA Istilah seperti “kesucian [hak]” mengingatkan saya pada hak-hak binatang. Siapa yang memberikan hak atas anjing tersebut? Kata “benar” menjadi sangat berbahaya. Kami memiliki hak-hak perempuan, hak anak-anak; dan seterusnya tanpa batas. Lalu ada hak salamander dan hak katak. Situasi

Dari buku Perjalanan ke Masa Lalu pengarang Golosnitsky Lev Petrovich

Bioteknologi Manusia Regulasi untuk bioteknologi manusia masih kurang berkembang dibandingkan dengan bioteknologi pertanian, terutama karena modifikasi genetik manusia belum muncul, tidak seperti modifikasi tanaman dan hewan. Sebagian untuk

Dari buku The Human Genome: An Encyclopedia Ditulis dalam Empat Huruf pengarang

Perkembangan manusia Hewan membutuhkan rahang yang kuat dan gigi yang besar untuk menangkap mangsa dengan mulutnya, menghancurkan tulang, dan mengunyah makanan yang keras. Gigi manusia primitif dibantu oleh tangan. Dia menggunakan tangannya untuk berburu binatang, menghancurkan tulang untuk mengambil sumsum tulang,

Dari buku The Human Genome [Ensiklopedia ditulis dalam empat huruf] pengarang Tarantul Vyacheslav Zalmanovich

Lampiran 3. DEKLARASI UNIVERSAL TENTANG GENOME MANUSIA DAN HAK ASASI MANUSIA 3 Desember 1997 DEKLARASI UNIVERSAL TENTANG GENOME MANUSIA DAN HAK ASASI MANUSIA General Conference, Mengingat bahwa Pembukaan Konstitusi UNESCO mencanangkan “prinsip-prinsip demokrasi yang menghormati martabat

Dari buku Biologi [Buku Referensi Lengkap Persiapan Ujian Negara Bersatu] pengarang Lerner Georgy Isaakovich

Lampiran 3. DEKLARASI UNIVERSAL TENTANG GENOME MANUSIA DAN HAK ASASI MANUSIA 3 Desember 1997 DEKLARASI UNIVERSAL TENTANG GENOME MANUSIA DAN HAK ASASI MANUSIA General Conference, mengingatkan bahwa Pembukaan Konstitusi UNESCO menyatakan “prinsip-prinsip demokrasi yang menghormati martabat

Dari buku Logam yang Selalu Bersamamu pengarang Terletsky Efim Davidovich

Dari buku Biologi. Biologi umum. kelas 10. Tingkat dasar pengarang

Dari buku Biologi. Biologi umum. kelas 11. Tingkat dasar pengarang Sivoglazov Vladislav Ivanovich

Hemoglobin dan Sherlock Holmes Hemoglobin pertama kali ditemukan pada tahun 1839 oleh peneliti Jerman R. Huenefeld dalam darah cacing tanah biasa. 12 tahun kemudian, ilmuwan Jerman lainnya O. Funk mengusulkan metode untuk memperoleh kristal hemoglobin yang stabil, atau, demikian sebutannya Kemudian

Dari buku Perilaku: Pendekatan Evolusioner pengarang Kurchanov Nikolay Anatolievich

Dan lagi hemoglobin dan Sherlock Holmes Kita katakan: oksigen adalah zat pengoksidasi. Namun penyatuan oksigen dan besi besi dalam hemoglobin hanyalah sebuah pengecualian yang luar biasa. Tidak ada oksidasi yang terjadi di sini, karena besi mempertahankan valensinya. Tak heran jika ahli fisiologi Inggris

Dari buku Antropologi [Tutorial] pengarang Khasanova Galiya Bulatovna

Hemoglobin di bawah sinar-X Solusi akhir untuk struktur molekul hemoglobin dan mioglobin dikaitkan dengan nama ilmuwan terkenal Max Perutz dan John Kendrew, yang memulai pekerjaan mereka di Laboratorium Cavendish yang terkenal di Cambridge. universitas di Inggris. Tepat

Dari buku penulis

Tabel 7. Gen yang terlibat dalam pembentukan dan fungsi sejumlah sel, jaringan, dan organ manusia (menurut Human Genome Project on

Dari buku penulis

19. Evolusi manusia Ingat! Sebutkan faktor-faktor utama evolusi manusia. Yang mana yang umum dalam evolusi semua organisme hidup? Studi tentang evolusi manusia terutama didasarkan pada studi tentang sisa-sisa fosil pendahulu manusia. Di bagian paling atas

Dari buku penulis

3.5. Etologi manusia Pembentukan etologi manusia berlangsung sejalan dengan gagasan etologi umum. Mari kita segera perhatikan bahwa konsep perilaku naluriah tidak sesuai dengan pemahaman masyarakat pada paruh pertama abad ke-20. Bukan hanya perbedaan pendapat teoretis yang memunculkan konfrontasi dengan etologi.